Κόσμος

Οι νικητές του Βραβείου Νόμπελ στη Χημεία-Τιμήθηκαν για το έργο τους στην κρυοηλεκτρονική μικροσκοπία

Οι χημικοί Ζακ Ντουμπάκετ, Γιόακιμ Φρανκ και Ρίτσαρντ Χέντερσον είναι οι επιστήμονες που τιμήθηκαν την Τετάρτη, 4 Οκτωβρίου με το Βραβείο Νόμπελ Χημείας.
Η Βασιλική Ακαδημία Επιστημών της Σουηδίας ανακοίνωσε ότι απονέμει το Βραβείο Νόμπελ Χημείας του 2017, στους Ζακ Ντουμπάκετ, Γιόακιμ Φρανκ και Ρίτσαρντ Χέντερσον για την εργασία τους για την «ανάπτυξη της κρυοηλεκτρονικής μικροσκοπίας για τον προσδιορισμό της δομής υψηλής ανάλυσης των βιομορίων στο διάλυμα».
Το έργο που πραγματοποίησε αυτή η ομάδα επιστημόνων από την Ελβετία, τις ΗΠΑ και τη Σκωτία, αντίστοιχα, επέτρεψε το πάγωμα των βιομορίων ώστε να εξεταστούν οι δομές τους και οι διαδικασίες στις οποίες εμπλέκονται. Η ανάπτυξη της κρυοηλεκτρονικής μικροσκοπίας υπήρξε καθοριστική για πολλούς τομείς της επιστημονικής έρευνας.

Η κρυοηλεκτρονική μικροσκοπία είναι «ένας λαμπρός τρόπος να φανταστούμε τα υλικά της ζωής», εξήγησε ο Γκόραν Χάνσον, μέλος της Επιτροπής, ανακοινώνοντας τους νικητές κατά τη διάρκεια συνέντευξης τύπου στη Στοκχόλμη. Αυτή η πρόοδος επιτρέπει, πλέον, στους επιστήμονες να απεικονίζουν τις πρωτεΐνες σε ατομικό επίπεδο.

Το βραβείο Νόμπελ Χημείας συνοδεύεται και από 9 εκατομμύρια σουηδικές κορώνες, ποσό που ισοδυναμεί με 1,1 εκατομμύρια δολάρια. Πέρυσι, το Νόμπελ Χημείας είχε απονεμηθεί στους χημικούς Ζαν-Πιερ Σοβάζ, Φράσερ Στόνταρτ και Μπερνάρντ Φερίγκα «για τον σχεδιασμό και τη σύνθεση μοριακών μηχανών».

Τι είναι η κρυοηλεκτρονική μικροσκοπία

Η νέα τεχνολογία θα μπορούσε να φέρει επανάσταση στη φαρμακοβιομηχανία, αφού μπορεί να αποκαλύπτει τις αλληλεπιδράσεις φαρμάκων με τους βιολογικούς στόχους τους.

Το εντυπωσιακό επίτευγμα, το οποίο παρουσιάστηκε στο Science, «φέρνει μια νέα εποχή στην απεικόνιση ανθρώπινων πρωτεϊνών, με τεράστια οφέλη για το σχεδιασμό φαρμάκων» σχολίασε ο Φράνσις Κόλινς, διευθυντής των αμερικανικών Εθνικών Ινστιτούτων Υγείας (NIH).

Οι εικόνες που παρουσίασαν οι ερευνητές του αμερικανικού Εθνικού Ινστιτούτου Καρκίνου, το οποίο υπάγεται στα NIH, είναι συγκρίσιμες με αυτές που δίνουν οι καλύτερες εξειδικευμένες τεχνικές για τον προσδιορισμό της δομής πρωτεϊνών, η κρυσταλλογραφία και ο πυρηνικός μαγνητικός συντονισμός.

Τα οπτικά μικροσκόπια είναι σχεδόν άχρηστα στη μελέτη μορίων, αφού δεν μπορούν να διακρίνουν αντικείμενα με μέγεθος μικρότερο από το μήκος κύματος του ορατού φωτός. Στα ηλεκτρονικά μικροσκόπια, το φως αντικαθίσταται από δέσμες ηλεκτρονίων, τα οποία σκεδάζονται (εκτρέπονται) από το δείγμα και αποκαλύπτουν την εικόνα του.

Η νέα μελέτη αφορά μια παραλλαγή που ονομάζεται κρυοηλεκτρονική μικροσκοπία και εξετάζει δείγματα που έχουν καταψυχθεί απότομα σε υγρό άζωτο. Το μικροσκόπιο εξετάζει ταυτόχρονα χιλιάδες αντίγραφα της υπό εξέτασης πρωτεΐνης. Οι εικόνες που προκύπτουν συνδυάζονται και αναλύονται από ειδικό λογισμικό για να δώσουν τελικά την τρισδιάστατη δομή ενός μεμονωμένου μορίου της πρωτεΐνης.
Οι εικόνες της μελέτης έχουν διακριτικό όριο 0,22 νανόμετρα (αυτό είναι το ελάχιστο μέγεθος που πρέπει να έχει ένα αντικείμενο για να ξεχωρίζει στην εικόνα), το οποίο δεν επαρκεί για να διακρίνει κανείς μεμονωμένα άτομα, αποκαλύπτει όμως τις «ουρές» αμινοξέων και μόρια νερού που συνδέονται στην πρωτεΐνη.
Όπως επισήμαναν οι δημιουργοί του μικροσκοπίου, αυτό θα είναι ιδιαίτερα χρήσιμο στις περιπτώσεις πρωτεϊνών που δεν σχηματίζουν κρυστάλλους, και επομένως δεν μπορούν να μελετηθούν με την παραδοσιακή τεχνική της κρυσταλλογραφίας ακτίνων Χ.
Υπάρχει πάντως και μια τεχνολογία που προσφέρει ακόμα μικρότερο διακριτικό όριο από το νέο κρυοηλεκτρονικό μικροσκόπιο. Είναι τα λεγόμενα μικροσκόπια ατομικής δύναμης, τα οποία όμως έχουν πολύ εξειδικευμένες εφαρμογές και σπάνια χρησιμοποιούνται σε βιοϊατρικές μελέτες.

Εφημερίδες

Διαβάστε όλες τις εφημερίδες online

ΑΡΧΕΙΟ

NEWSLETTER